Catalisis Enzimatica
LA CATALISIS ENZIMATICA, es la facilitación de la hidrolisis de una molécula biológica, por la acción de una enzima.
CINETICA ENZIMATICA, analiza mecanismos de reacciones catalizadas por enzimas. En una gráfica de velocidad de reacción contra la concentración de sustrato se seguía una cinética donde se llevaban a cabo tres órdenes cinéticos de reacción: primer orden, segundo orden y orden cero, este tipo de cinética es conocida como Cinética de Michaelis Menten, pero existen que nos ayudan a conocer el comportamiento de una como la de Eadie – Hofstee o la de Lineweaver – Burk.
INHIBICION ENZIMATICA 1. Inhibición reversible: comporta una unión no covalente del inhibidor con la enzima por esta razón siempre puede ser reversible. a) Los competitivos.- Donde el inhibidor compite junto con el sustrato por el sitio de acción de la enzima. b) Los no competitivos.- Cuando una molécula o ion van a un segundo lugar de una superficie enzimática que no sea el sitio activo de tal manera que en este sitio modifican la afinidad de la enzima por el sustrato
2. Inhibición irreversible: la molécula del inhibidor se une covalentemente a la enzima y la incapacita o inactiva de manera irreversible como ejemplo tenemos a las toxinas y venenos
COENZIMAS.- molécula o ion pequeño que se une a la enzima para poder llevar a cabo su función catalítica.
Características
* No se modifican irreversiblemente * Se regeneran * Poseen estructuras orgánicas complejas
COFACTORES.- es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una
CINETICA ENZIMATICA, analiza mecanismos de reacciones catalizadas por enzimas. En una gráfica de velocidad de reacción contra la concentración de sustrato se seguía una cinética donde se llevaban a cabo tres órdenes cinéticos de reacción: primer orden, segundo orden y orden cero, este tipo de cinética es conocida como Cinética de Michaelis Menten, pero existen que nos ayudan a conocer el comportamiento de una como la de Eadie – Hofstee o la de Lineweaver – Burk.
INHIBICION ENZIMATICA 1. Inhibición reversible: comporta una unión no covalente del inhibidor con la enzima por esta razón siempre puede ser reversible. a) Los competitivos.- Donde el inhibidor compite junto con el sustrato por el sitio de acción de la enzima. b) Los no competitivos.- Cuando una molécula o ion van a un segundo lugar de una superficie enzimática que no sea el sitio activo de tal manera que en este sitio modifican la afinidad de la enzima por el sustrato
2. Inhibición irreversible: la molécula del inhibidor se une covalentemente a la enzima y la incapacita o inactiva de manera irreversible como ejemplo tenemos a las toxinas y venenos
COENZIMAS.- molécula o ion pequeño que se une a la enzima para poder llevar a cabo su función catalítica.
Características
* No se modifican irreversiblemente * Se regeneran * Poseen estructuras orgánicas complejas
COFACTORES.- es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una